Що собою представляють ферменти

0 Comments

§ 6. Ферменти, їх роль у клітині

На молекулярному рівні життя є сукупністю найрізноманітніших хімічних реакцій, що відбуваються в організмах (а часом і за їх межами). Більшість з таких реакцій забезпечують перетворення лише однакових молекул, тобто ступінь їх вибірковості є високим. Крім того, швидкість біохімічних реакцій в організмах у мільйони разів вища, ніж вони відбувалися б у неживій природі за нормальних умов. Такі особливості функціонування живого забезпечують спеціалізовані білки, які називаються ферментами.

Функціонування ферментів. Ферменти є біологічними каталізаторами – речовинами, які значно прискорюють швидкість реакцій, не витрачаючись у них. Тобто ферменти взаємодіють із сполуками, що є субстратом реакції, змінюють їхню структуру, перетворюючи на продукт реакції, але самі при цьому не змінюють свого хімічного складу. Назви ферментів, як правило, формуються із назв їхніх субстратів із додаванням закінчення -аза. Наприклад, фермент лактаза розщеплює молочний цукор лактозу на моносахариди глюкозу та галактозу. Проаналізуйте інший приклад (рис. 26). Деякі ферменти мають традиційні назви (без закінчення -аза), наприклад, пепсин і трипсин, що забезпечують процеси травлення людини (пригадайте, процес розщеплення яких речовин вони каталізують).

Рис. 26. Тривимірна модель будови молекули ферменту, що розщеплює сахарозу на моносахариди

Подумайте, як назвивається цей фермент. Яка речовина є його субстратом? Що є продуктом цієї реакції?

При зв’язуванні ферменту із субстратами утворюється тимчасова сполука фермент-субстратний комплекс, який розпадається з утворенням ферменту та продуктів реакції. Енергетично цей процес є більш вигідним, ніж перетворення субстрату на продукт без участі ферменту. Без нього реакція може потребувати високих температур, тиску, високої кислотності середовища тощо, тобто не може ефективно відбуватися в живих клітинах.

Функціонування ферменту визначається просторовою структурою його молекули. Завдяки здатності білків набувати найрізноманітніших третинних і четвертинних структур ферменти каталізують велику кількість реакцій – міжнародна база даних ферментів налічує близько 7 000 назв і постійно поповнюється. Найважливішою для функціонування ферменту є частина молекули, що безпосередньо зв’язує субстрат і забезпечує його перетворення. Це – активний центр (рис. 27).

Функціонування деяких ферментів залежить від наявності додаткових речовин небілкової природи. Сполуки, необхідні для роботи ферментів, називаються коферментами. Ними можуть бути, наприклад, похідні вітамінів. Для функціонування деяких ферментів необхідна наявність йонів металів (Цинку, Купруму, Кобальту тощо).

Фактори, що впливають на активність ферментів. З підвищенням температури на 10 °С ферментативна активність зростає приблизно у 2-3 рази. Проте, як і всі білки, ферменти можуть денатурувати, втрачаючи властиву їм природну структуру. Це призводить до втрати каталітичної активності. В організмі людини білки починають денатурувати за температури ~40 °С, в інших організмів білки залишаються стійкими в більшому інтервалі температур. Наприклад, деякі бактерії живуть у водоймах, температура в яких вища ніж 80 °С.

Рис. 27. Тривимірна модель молекули ферменту лізоциму. Активний центр виділено кольором, також можна бачити зв’язану молекулу субстрату

Пригадайте, де трапляється зображена речовина та яку функцію вона виконує.

Іншим шляхом регуляції роботи ферментів є приєднання до них певних сполук, наприклад залишку ортофосфатної кислоти. Така реакція називається фосфорилюванням. Унаслідок неї неактивний фермент стає активним і починає виконувати свою функцію. Фосфорилювання може спричиняти й протилежний ефект – змінений білок переходить з активного стану в неактивний. Такі зміни можуть відбуватися всередині клітин унаслідок дії на них різноманітних подразників – гормонів, медіаторів тощо. Це один із способів регуляції функціонування клітин. Деякі речовини можуть блокувати активний центр ферменту – це призводить до порушення його функціонування.

Рівень активності ферментів може визначатися також концентрацією продуктів реакції. Як правило, вони гальмують роботу ферменту: при накопиченні продуктів реакції швидкість реакції знижується, а отже, утворення цих речовин припиняється. У такий спосіб регулюється надмірне накопичення утворюваних сполук.

Ферменти й захворювання. Ферменти забезпечують більшість функцій в організмі – зчитування спадкової інформації, процеси отримання енергії, синтез необхідних для росту й розвитку речовин, розщеплення проміжних продуктів обміну речовин тощо. Наприклад, фермент каталаза забезпечує розщеплення до води й кисню отруйного для організму гідроген пероксиду, що утворюється в клітинах як проміжний продукт окиснення. Дослідити вплив ферменту каталази рослинних клітин на гідроген пероксид можна, виконавши лабораторне дослідження.

У випадку, якщо той чи інший фермент не функціонує, контрольована ним реакція не відбувається, що призводить до захворювання. Наприклад, якщо в організмі людини бракує ферменту лактази, не розщеплюватиметься молочний цукор. Оскільки лактоза не може всмоктуватися безпосередньо в кишечнику в кров, вона залишатиметься в порожнині травного тракту, де її використовуватимуть бактерії. Утворені при цьому продукти обміну речовин (вуглекислий газ, молочна кислота) негативно впливатимуть на функціонування кишечнику, що проявлятиметься як симптоми несприйняття лактози (нудота, здуття, біль, пронос тощо). Багато таких захворювань є вродженими, тобто зумовлені мутаціями генів, які кодують структуру відповідних ферментів. Ферментативні реакції часто є як послідовні каскади, коли продукт попередньої реакції стає субстратом наступної (рис. 28). Тож для синтезу або розщеплення певних сполук потрібна злагоджена послідовна робота кількох (часто десятків) ферментів. Такі складні ланцюжки реакцій забезпечують процеси отримання клітиною енергії (§ 14), фотосинтезу (§ 15) тощо. Якщо хоча б один із ферментів каскаду не функціонує, то розвиваються захворювання. Порушення функціонування багатьох ферментів виникає також унаслідок нестачі в раціоні вітамінів, незамінних амінокислот, жирних кислот, макро- та мікроелементів.

ЛАБОРАТОРНЕ ДОСЛІДЖЕННЯ ВЛАСТИВОСТЕЙ ФЕРМЕНТІВ

Мета: дослідити вплив ферменту каталази рослинних клітин на гідроген пероксид.

Обладнання та матеріали: мікроскоп, набори для приготування мікропрепаратів, пробірки, елодея, сира та варена картопля, розчин гідроген пероксиду, дистильована вода.

Хід роботи

  • 1. Приготуйте мікропрепарат витриманого на світлі (8 – 10 год) листка елодеї та розгляньте його за допомогою мікроскопа.
  • 2. На один край накривного скла нанесіть краплину розчину гідроген пероксиду. Відтягніть нанесений розчин на інший край фільтрувальним папером. Спостерігайте за допомогою мікроскопа явище, що відбувається.
  • 3. До однієї пробірки покладіть шматочок сирої картоплі, а до другої – вареної. У кожну пробірку добавте по 6 – 7 краплин гідроген пероксиду й спостерігайте за змінами, що відбуваються.
  • 4. У висновку поясніть: 1) явище, яке ви спостерігали за допомогою мікроскопа; 2) властивість ферментів, яку доводить другий дослід.

Клітини листка елодеї в полі зору мікроскопа

Вітаміни здебільшого не утворюються в організмі, тому за їх відсутності в харчових продуктах порушується функціонування ферментів, обмін речовин і розвиваються тяжкі захворювання. Такими захворюваннями людини є, наприклад, рахіт, цинга, куряча сліпота тощо (пригадайте, нестача яких вітамінів спричиняє зазначені захворювання, і які порушення при цьому виникають). До пригнічення активності окремих ферментів можуть призводити також природні компоненти харчових продуктів або чужорідні речовини, що містяться в них (наприклад, пестициди). Тому запорукою запобігання захворюванням, що виникають унаслідок порушення функціонування ферментів в організмі, є дотримання умов вирощування рослин, правил збереження вітамінів у продуктах та збалансоване харчування.

Рис. 28. Частина ланцюга розщеплення глюкози. Кожна стрілка відповідає впливу певного ферменту

Простежте, які структурні перетворення відбуваються під час кожної реакції.

ПОВТОРІТЬ, ПОМІРКУЙТЕ

  • 1. Дайте означення поняття ферменти.
  • 2. Наведіть приклади ферментів.
  • 3. Чому наявність ферментів є необхідною умовою життєдіяльності клітини?
  • 4. Опишіть результат дослідження. Яку властивість ферментів ви спостерігали?
  • 5. Які фактори впливають на активність ферментів?

5.2: Ферменти

Дія біологічного каталізу описується двома способами. Одним із способів враховуються структурні особливості ферменту (форма активної ділянки, загальна конформація, спорідненість ферменту до його субстратів). Інший спосіб передбачає енергетичну дію ферменту. Ми побачимо, що ферменти знижують енергію активації хімічної реакції. Енергія активації є властивим енергетичним бар’єром реакції. Звичайно, структурні та енергетичні міркування ферментного каталізу пов’язані між собою.

1. Структурні міркування каталізу

  1. У будь-який момент часу після початку реакції швидкість утворення продукту пропорційна концентраціям реагентів і продуктів ([A], [B], [C] і [D] в даному випадку).
  2. Хімічні реакції в лабораторії з часом досягають рівноваги, в цей момент чиста швидкість утворення продуктів реакції дорівнює нулю (тобто пряма і зворотна реакції відбуваються з однаковою швидкістю).

На початку реакції написано вище, так як продуктів ще немає, швидкість реакції повинна бути прямо пропорційна тільки концентрації реагентів. Тому Закон масової дії передбачає, що хімічна реакція відбудеться швидше при більш високих концентраціях A & B. Це пов’язано з тим, що в розчині більше молекул реагентів і більша ймовірність того, що вони зіткнуться в орієнтації, яка дозволяє перебудовувати зв’язок для реакція на виникнення.

Звичайно, концентрації реагентів знижуються, оскільки продукти накопичуються з часом. Тоді швидкість утворення C & D повинна сповільнюватися, тепер на них впливає продукт, а також концентрації реагентів; пам’ятайте, всі хімічні реакції за своєю суттю оборотні! Ви можете розпізнати рівняння хімічної швидкості з курсу хімії; вони дозволяють кількісно визначити швидкість реакції для нашої реакції зразка. Ось швидкість формування виробів, С і D:

Це рівняння визнає, що реакція оборотна. Таким чином, чиста швидкість реакції дорівнює швидкості прямої реакції \(\ce\) мінус швидкість зворотної реакції \(\ce[C][D]>\) . Рівняння дійсне (застосовується) в будь-який час під час реакції. \(\ce\) і \(\ce>\) є константами швидкості для прямої і зворотної реакцій відповідно.

Отже, як працюють каталізатори? Каталізатори збільшують швидкість хімічних реакцій, об’єднуючи реагенти швидше, ніж вони зіткнулися б один з одним на основі випадкового молекулярного руху в розчині. Це можливо тому, що каталізатори мають спорідненість до своїх субстратів.

У випадку з неорганічними каталізаторами відносно слабкі, родові сили припадають на спорідненість реагентів і неорганічних каталізаторів. Таким чином, металевий каталізатор (наприклад, срібло, платина) притягує молекули з відповідною (наприклад, зарядом) конфігурацією. Якщо привабливість (спорідненість) достатня, метал буде утримувати реагенти на місці досить довго, щоб каталізувати перестановки зв’язку хімічної реакції.

На відміну від неорганічних каталізаторів, ферменти мають високоспецифічні форми з фізико-хімічними властивостями. В результаті ферменти зазвичай притягують тільки субстрати, необхідні для конкретної біохімічної реакції. Активна ділянка ферменту має вишукано селективну спорідненість до свого субстрату (ів). Ця спорідненість у багато разів більша, ніж у неорганічних каталізаторів для родових реагентів. Результатом є те, що ферменти є більш ефективними, швидшими каталізаторами.

Ранні ідеї про те, як субстрат-фермент взаємодія може бути настільки специфічною, запропонували механізм блокування та ключа, проілюстрований нижче.

Згідно з цією моделлю спорідненість ферменту до субстрату зближує їх, після чого субстрат однозначно вписується в активну ділянку як ключ в замок. Опинившись у активному місці, субстрат (и) зазнає перебудови зв’язку, специфічні для каталізованої реакції, щоб генерувати продукти та регенерувати незмінений фермент. Але рентгенівська кристалографія взаємодії фермент-субстрат показала, що активна ділянка ферменту змінює форму під час каталізу. Ця аллостерична зміна запропонувала переглянутий, індукований механізм дії ферменту, змодельований нижче.

У цій моделі спорідненість ферменту-субстрату змушує субстрат зв’язуватися з поверхнею ферменту. Після зв’язування фермент зазнає аллостеричних змін, втягуючи субстрат (и) більш щільно в активну ділянку і каталізуючи реакцію. Звичайно, після того як продукти реакції відірвуться, фермент повертається до первісної форми.

2. Енергетичні міркування каталізу

Каталізатори працюють за рахунок зниження енергії активації (Е а) для реакції, тим самим різко збільшуючи швидкість реакції. Енергія активації по суті є бар’єром для отримання взаємодіючих субстратів разом, щоб фактично пройти біохімічну реакцію. Порівняйте випадковий рух субстратів у розчині, які іноді стикаються один з одним. Вони ще рідше натикаються один на одного правильним чином, щоб викликати реакцію. Це пояснює, чому додавання більшої кількості реагентів або підвищення температури реакції може прискорити її. збільшивши кількість випадкових, а також продуктивних молекулярних зіткнень. На відміну від молекул і реакцій в пробірці, живі організми не мають цих варіантів для проведення швидких біохімічних реакцій або контролю швидкості реакції.

Неорганічні каталітичні поверхні притягують реагенти там, де може статися каталіз. Атракціони слабкі порівняно з ферментами та їх субстратами. Активна ділянка ферменту дуже сильно приваблює випадково розподілені субстрати, що робить ферментний каталіз швидше, ніж неорганічний каталіз. Знову ж таки, клітини не можуть використовувати неорганічні каталізатори, більшість з яких нерозчинні і залучають реагенти без розбору. не хороший спосіб для клітин контролювати метаболізм! Поява ферментів з їх специфічністю та високою швидкістю каталізу було ключовою подією хімічної еволюції, необхідною для витоків життя. Як ми бачили, аллостерична зміна під час «індукції придатності» забезпечує специфічний каталіз. Насправді каталізована реакція буде швидше, ніж та ж реакція, що каталізується шматком металу, і, звичайно, набагато швидше (в мільйони разів швидше!) ніж некаталізована реакція. Енергійний каталіз допомагає пояснити чому. Погляньте на енергію простої реакції, в якій A & B перетворюються на C & D, показані нижче.

Проведені в замкнутій системі, ферментативно-каталізовані реакції швидше досягають своєї рівноваги. Як і всі каталізатори, ферменти не споживаються реакціями, які вони каталізують, а також не змінюють рівноважні концентрації реагентів і продуктів цих реакцій. Приблизно 4000 біохімічних реакцій, які, як відомо, каталізуються в клітині, безсумнівно, є недооцінкою! Але пам’ятайте також, що ми оцінюємо, що геном людини має лише 20 000 до 25 000 різних генів!

B. Регулювання ферментів

Ми відзначили, що деякі ферменти регулюються, а це якраз означає, що фактори в клітині можуть сповільнювати або прискорювати їх швидкість каталізу. Таким чином, клітина може швидко реагувати на метаболічні потреби, відображені внутрішньоклітинними рівнями цих факторів. Фактори, що уповільнюють каталіз, називаються інгібіторами. Ті, що прискорюють каталіз, називаються активаторами. Крім реагування на внутрішньоклітинні молекулярні показники метаболічного статусу клітини, ферменти можуть пригнічуватися наркотиками, отрутами або змінами хімічного середовища (наприклад, рН). Оскільки клітинні реакції відбуваються як частина біохімічних шляхів, регулювання одного ферменту може впливати на весь шлях. Наприклад, подивіться на загальний шлях, проілюстрований нижче.

Цей шлях існує для отримання речовини Е. У нормальних умовах інша серія метаболічних реакцій споживала б Е. Однак, якщо клітина задовольняє свої метаболічні потреби і більше не потребує стільки Е, вона буде накопичуватися в клітині. Якщо в клітині є надлишок Е, він може зв’язуватися з одним з ферментів. У показаному шляху Е зв’язується з ферментом 1. Це зв’язування викликає аллостеричні зміни, що інгібують каталіз і уповільнюють весь шлях. У цьому прикладі аллостеричної регуляції можна припустити, що інгібіторна регуляція ферменту 1 еволюціонувала для контролю швидкості вироблення речовини Е. Це поширений режим ферментної аллостеричної регуляції, званий інгібуванням зворотного зв’язку.

Ферменти можна регулювати саме тому, що вони можуть бути вигнуті з форми (або у формі з цього приводу!). Деякі дрібні метаболіти стають хімічною інформацією, коли вони накопичуються в клітині, стаючи показниками клітинного метаболічного статусу. Результатом є зниження або підвищення активності ферментів для досягнення відповідної клітинної реакції.

Будь то активатор або інгібітор ферментного каталізу, регуляторні молекули зазвичай зв’язуються з ферментами на алостеричних регуляторних ділянках, викликаючи місцеві аллостеричні зміни, які передаються активній ділянці. Інгібування ферменту відбудеться, якщо зміна форми зменшує спорідненість ферменту до субстрату або швидкість перебудови зв’язку після того, як субстрат потрапив на активну ділянку. Активація ферменту відбулася б, якби аллостеричний ефект збільшував цю спорідненість та/або каталітичну швидкість. Механізм алостеричної регуляції активності ферментів проілюстрований нижче.

Ми можемо зрозуміти наслідки зміни швидкості ферментного каталізу, визначаючи кінетику ферментів. Порівнюючи кінетичні дані для кожного ферменту в біохімічному шляху, можна визначити стандартну реакцію, що обмежує швидкість, за заданого набору умов. Наприклад, якщо клінічні тести виявляють, що пацієнт виробляє занадто багато біохімічного метаболіту, то каталітична швидкість нормообмежуючого ферменту на шляху його синтезу, можливо, збільшилася. Що тоді, якщо пацієнт виробляє занадто мало метаболіту? Або каталітична швидкість ферменту, що обмежує швидкість, зменшилася, або каталітична швидкість іншого ферменту в біохімічному шляху стала обмеженням швидкості. Причини, чому клітинна біохімічна може відхилятися від «нормальних» рівнів, включають:

  1. Вірусна та бактеріальна інфекція або отрути навколишнього середовища: вони можуть перешкоджати певній реакції в метаболічному шляху; засоби захисту залежать від цієї інформації!
  2. Хронічне захворювання, що виникає внаслідок дефіциту мутаційних ферментів: лікування може включати ліки, призначені для підвищення або інгібування (у міру необхідності) активності ферментів.
  3. Генетичне захворювання, пов’язане з метаболічною недостатністю: якщо винуватцем є специфічний фермент, можливе дослідження до- та/або післяпологового курсу лікування.
  4. Зміни та вибір способу життя: вони можуть включати харчові звички, які зазвичай виправляються зміною дієти.
  5. Зміни способу життя, спричинені обставинами, а не вибором: це зміни через старіння, такі як можливість виникнення діабету 2 типу; це може бути відкладено, переходячи на дієту з низьким вмістом вуглеводів, що сприяє гормональним змінам, які покращують правильний метаболізм цукру.

Знання реакції, що обмежує швидкість (реакції) в біохімічних шляхах, може виявити регульовані ферменти і призвести до засобу для виправлення метаболічного дисбалансу. Як зазначалося, рибоцими – це молекули РНК, які каталізують біохімічні реакції; їх кінетику також можна проаналізувати та класифікувати. Далі ми розглянемо огляд кінетики ферментів (для чітких, детальних пояснень ферментних каталітичних механізмів, ознайомтеся з Jencks WP [1987, Каталіз в хімії та ензимології. Мінеола, Нью-Йорк, Кур’єр Дувр Публікації]). Ми розглянемо, як регулюються ферменти пізніше, коли ми обговорюємо гліколіз – біохімічний шлях, який більшість живих істот використовує для отримання енергії з поживних речовин.

C. кінетика ферментів

Усі каталізовані хімічні реакції відображають кінетику насичення, як показано нижче.

Зверніть увагу, як при високій концентрації субстрату активні ділянки на всіх молекулах ферменту пов’язані з молекулами субстрату.

Описаний нижче експеримент дозволить визначити кінетику перетворення S в P ферментом Е.

Встановлено ряд реакційних трубок, кожна з яких містить однакову концентрацію ферменту ([E]), але різні концентрації субстрату ([S]). Концентрація P ([P]), що утворюється в різний час відразу після початку реакції в кожній трубці, побудована для визначення початкової швидкості утворення Р для кожної досліджуваної концентрації субстрату (див. Нижче).

У цьому гіпотетичному прикладі швидкості реакцій (кількість Р, виробленого з часом) не збільшуються при концентраціях субстрату вище 4 Х10 -5 М. Таким чином, верхні криві представляють максимальну швидкість реакції при експериментальній концентрації ферменту. Ми говоримо, що максимальна швидкість реакції відбувається при насиченні.

Далі ми можемо оцінити початкову швидкість реакції (v o) при кожній концентрації субстрату шляхом побудови нахилу перших кількох часових точок через початок кожної кривої на графіку. Розглянемо графік нижче, початкових швидкостей реакції, оцінених таким чином.

Кожна пряма – це v o для реакції при різному [S] біля самого початку реакції, коли [S] високий, а [P] зникає низьким. Далі ми будуємо ці швидкості (нахили або значення v o) проти різних концентрацій S в експерименті, щоб отримати криву кінетики реакції нижче.

Це приклад спільної для багатьох ферментів кінетики Міхаеліса-Ментена, названої на честь двох біохіміків, які зрозуміли, що крива описує прямокутну гіперболу.

Іншим способом, рівняння математично описує механізм каталізу ферменту. Рівняння нижче математично описує прямокутну гіперболу:

Можливо, вас попросять зрозуміти виведення (або навіть вивести!) рівняння Міхаеліса- Ментена в курсі біохімії. Досить сказати тут, що Міхаеліс і Ментен почали з деяких простих припущень про те, як буде протікати реакція, що каталізується ферментами, і написали розумні хімічні та швидкісні рівняння для цих реакцій. Ось один із способів написати хімічне рівняння для простої реакції, в якій фермент (Е) каталізує перетворення субстрату (S) в продукт (P):

Міхаеліс і Ментен раціоналізували, що ця реакція може фактично протікати в три етапи. На кожному етапі Е фермент розглядається як реагент при перетворенні S в P. Отримані хімічні рівняння наведені нижче.

Аргументуючи, що середня реакція (перетворення E-S в E-P) була б найшвидшою, а тому не була б реакцією каталізу, що обмежує швидкість, вони вважали лише першу і третю реакції актуальними при визначенні загальної кінетики формування продукту. Потім вони написали наступні рівняння швидкості лише для цих двох хімічних реакцій (як це було б у вступному курсі хімії):

Обидва ці рівняння описують пряму лінію, яка не описує спостережувану кінетику гіперболічної реакції. Розв’язування одного для, наприклад, E-S і заміщення розв’язку на E-S в іншому рівнянні залишило єдине рівняння, яке також описувало пряму лінію. Знову ж таки, не очікувана прямокутна гіпербола. Щоб прийти до рівняння хімічної швидкості, узгодженого з прямокутною гіперболою, Мікаеліс і Ментен зробили кілька припущень, включаючи ті, зроблені Г. Е. Бріггсом і Дж.Б. Холдейн про те, як E, S і P будуть вести себе в каталізованій реакції.

Саме ці припущення дозволили їм переписати кожне рівняння, об’єднати і переписати їх в єдине математичне рівняння, яке дійсно описує прямокутну гіперболу. Ось припущення Бріггса і Халдейна:

Ми вже бачили рівняння, яке вивели Міхаеліс та Ментен і тепер відоме як рівняння Міхаеліса-Ментена:

Повідомлення про повернення додому полягає в тому, що припущення про реакцію, що каталізується ферментом, є хорошим наближенням того, як реакція протікає з часом.

Міхаеліс і Ментен визначили Vmax і Km як ключові кінетичні фактори ферментативних реакцій. У загальному прикладі перетворення субстрату в продукт ми побачили, що збільшення [S] призводить до більш високої швидкості утворення продукту, оскільки більш висока швидкість зустрічей молекул ферменту та субстрату. Однак у певний момент збільшення [S] не збільшує початкову швидкість реакції далі. Натомість v o асимптотично наближається до теоретичного максимуму для реакції, визначеного як Vmax, максимальна початкова швидкість. Як ми вже бачили, Vmax виникає, коли всі наявні активні сайти ферментів насичені (зайняті субстратом). У цей момент внутрішня каталітична швидкість визначає швидкість обороту ферменту. Концентрація субстрату, при якій швидкість реакції досягла ½Vmax, визначається як K M (постійна Міхаеліса-Ментена). Км – це відношення констант швидкості, що залишилися після перезапису рівнянь швидкості для каталізованої реакції.

Нагадаємо, двома найважливішими кінетичними властивостями ферменту є:

1. як швидко фермент насичується тим чи іншим субстратом, який пов’язаний з Км для реакції, і

2. максимальна швидкість каталізованої реакції, описана Vmax для реакції.

Знання цих властивостей свідчить про те, як фермент може вести себе в клітинних умовах, і може показати, як фермент повинен реагувати на регуляцію аллостериків природними інгібуючими або активуючими факторами. а також на отрути або інші аномальні хімічні речовини. Ви можете знайти більш детальну інформацію про те, як виводяться кінетичні рівняння (необхідний крок у розумінні того, як працює фермент) у будь-якому хорошому підручнику з біохімії, або ознайомтеся з записом Кінетики Міхаеліса-Ментена в посиланні Enzymes Wikipedia.

Recommended articles

  1. Article type Section or Page License CC BY Show Page TOC No on Page
  2. Tags
    1. authorname:gbergtrom
    2. source[translate]-bio-16437