7.4: Білки

На початку цієї глави був описаний відомий експеримент, в якому вчені синтезували амінокислоти в умовах, що імітують присутніх на землі задовго до еволюції життя таким, яким ми його знаємо. Ці сполуки здатні склеюватися між собою практично в будь-якій кількості, даючи молекули практично будь-якого розміру, які володіють широким спектром фізико-хімічних властивостей і виконують численні життєво важливі для всіх організмів функції. Молекули, отримані з амінокислот, можуть функціонувати як структурні компоненти клітин та субклітинних утворень, як джерела поживних речовин, як резервуари для зберігання атомів та енергії, а також як функціональні види, такі як гормони, ферменти, рецептори та транспортні молекули.

Амінокислоти та пептидні зв’язки

Амінокислота – це органічна молекула, в якій атом водню, карбоксильна група (—COOH) та аміногрупа (—NH ₂) пов’язані з одним і тим же атомом вуглецю, так званим α вуглецем. Четверта група, пов’язана з α вуглецем, варіюється між різними амінокислотами і називається залишком або бічним ланцюгом, представленим у структурних формулах буквою R. Залишок – це мономер, який виникає, коли дві або більше амінокислот об’єднуються і видаляють молекули води. Первинна структура білка, пептидний ланцюг, складається з залишків амінокислот. Унікальні характеристики функціональних груп та R груп дозволяють цим компонентам амінокислот утворювати водневі, іонні та дисульфідні зв’язки, а також полярні/неполярні взаємодії, необхідні для формування вторинних, третинних та четвертинних білкових структур. Ці групи складаються переважно з вуглецю, водню, кисню, азоту та сірки у вигляді вуглеводнів, кислот, амідів, спиртів та амінів. Кілька прикладів, що ілюструють ці можливості, наведено на рис \(\PageIndex\) .

Малюнок \(\PageIndex\) : Амінокислоти

Амінокислоти можуть хімічно зв’язуватися між собою шляхом реакції групи карбонових кислот однієї молекули з амінною групою іншої. Ця реакція утворює пептидний зв’язок і молекулу води і є ще одним прикладом синтезу зневоднення (рис. \(\PageIndex\) ). Молекули, утворені хімічним зв’язком відносно скромних чисел амінокислот (приблизно 50 і менше), називаються пептидами, а префікси часто використовуються для вказівки цих чисел: дипептиди (дві амінокислоти), трипептиди (три амінокислоти) і так далі. Більш загально позначається приблизна кількість амінокислот: олігопептиди утворюються шляхом приєднання приблизно до 20 амінокислот, тоді як поліпептиди синтезуються приблизно з 50 амінокислот. Коли кількість амінокислот, пов’язаних між собою, стає дуже великою, або коли кілька поліпептидів використовуються як будівельні субодиниці, макромолекули, які в результаті називаються білками. Безперервна довжина (кількість мономерів) цих біополімерів, поряд з різноманітністю можливих груп R на кожній амінокислоті, дозволяє майже необмежену різноманітність типів білків, які можуть утворюватися.

Малюнок \(\PageIndex\) : Формування пептидних зв’язків є реакцією синтезу зневоднення. Карбоксильна група першої амінокислоти (аланін) пов’язана з аміногрупою надходить другої амінокислоти (аланін). В процесі виділяється молекула води.

Скільки амінокислот в поліпептидах?

білкова структура

Розмір (довжина) і специфічна амінокислотна послідовність білка є основними детермінантами його форми, а форма білка має вирішальне значення для його функції. Наприклад, в процесі біологічної фіксації азоту (див. Біогеохімічні цикли) ґрунтові мікроорганізми, спільно відомі як ризобія симбіотично взаємодіють з корінням бобових рослин, таких як соя, арахіс або квасоля, утворюючи нову структуру, яка називається бульбочок на коренях рослин. Потім рослина виробляє білок носій, який називається леггемоглобін, білок, який переносить азот або кисень. Леггемоглобін зв’язується з дуже високою спорідненістю до кисню субстрату в певній області білка, де форма і послідовність амінокислот відповідні (активний сайт). Якщо форма або хімічне середовище активної ділянки змінені, навіть незначно, субстрат може бути не в змозі зв’язуватися так сильно, або він може взагалі не зв’язуватися. Таким чином, щоб білок був повноцінно активним, він повинен мати відповідну форму для своєї функції.

Структура білка класифікується за чотирма рівнями: первинний, вторинний, третинний та четвертинний. Первинна структура – це просто послідовність амінокислот, що входять до складу поліпептидного ланцюга. \(\PageIndex\) На малюнку зображена первинна структура білка.

Малюнок \(\PageIndex\) : Первинною структурою білка є послідовність амінокислот. (кредит: модифікація роботи Національного науково-дослідного інституту геному людини)

Ланцюг амінокислот, що визначає первинну структуру білка, не є жорсткою, а натомість є гнучкою через характер зв’язків, які утримують амінокислоти разом. Коли ланцюг досить довгий, водневий зв’язок може відбуватися між амінними та карбонільними функціональними групами всередині пептидного хребта (виключаючи бічну групу R), що призводить до локалізованого згортання поліпептидного ланцюга в спіралі та аркуші. Ці форми складають вторинну структуру білка. Найбільш поширеними вторинними структурами є α-спіраль і β-плісировані лист. У структурі α-спіралі спіраль утримується водневими зв’язками між атомом кисню в карбонільної групі однієї амінокислоти і атомом водню аміногрупи, що становить всього чотири амінокислотні одиниці далі по ланцюгу. У β-плісированому аркуші складки утворені аналогічними водневими зв’язками між безперервними послідовностями карбонільних і аміногруп, які додатково відокремлюються на кістці поліпептидного ланцюга (рис. \(\PageIndex\) ).

Малюнок \(\PageIndex\) : Вторинною структурою білка може бути α-спіраль або β-плісировані аркуш, або обидва.

Наступним рівнем організації білка є третинна структура, яка представляє собою великомасштабну тривимірну форму єдиного поліпептидного ланцюга. Третинна структура визначається взаємодіями між залишками амінокислот, які знаходяться далеко один від одного в ланцюжку. Різноманітні взаємодії породжують третинну структуру білка, таку як дисульфідні мости, які є зв’язками між функціональними групами сульфгідрилу (—SH) на бічних групах амінокислот; водневі зв’язки; іонні зв’язки; і гідрофобні взаємодії між неполярними бічними ланцюгами. Всі ці взаємодії, слабкі і сильні, об’єднуються для визначення кінцевої тривимірної форми білка і його функції (рис. \(\PageIndex\) ).

Малюнок \(\PageIndex\) : Третинна структура білків визначається різноманітними силами привабливості, включаючи гідрофобні взаємодії, іонний зв’язок, водневий зв’язок та дисульфідні зв’язки.

Процес, за допомогою якого поліпептидний ланцюг приймає масштабну, тривимірну форму, називається білковим згортанням. Складені білки, які повністю функціонують у своїй нормальній біологічній ролі, як кажуть, мають нативну структуру. Коли білок втрачає свою тривимірну форму, він може перестати бути функціональним. Ці розгорнуті білки денатуруються. Денатурація має на увазі втрату вторинної структури і третинної структури (і, якщо є, четвертинної структури) без втрати первинної структури.

Деякі білки – це збірки декількох окремих поліпептидів, також відомих як білкові субодиниці. Ці білки функціонують адекватно тільки тоді, коли всі субодиниці присутні і належним чином налаштовані. Взаємодії, які утримують ці субодиниці разом, складають четвертинну структуру білка. Загальна четвертинна структура стабілізується відносно слабкими взаємодіями. Гемоглобін, наприклад, має четвертинну структуру з чотирьох глобулярних білкових субодиниць: двох α і двох β поліпептидів, кожна з яких містить хем на основі заліза (рис. \(\PageIndex\) ).

Малюнок \(\PageIndex\) : Молекула гемоглобіну має два α і два β поліпептиди разом з чотирма гемовими групами.

Ще один важливий клас білків – це кон’юговані білки, які мають небілкову частину. Якщо до кон’югованого білка приєднаний вуглевод, його називають глікопротеїном. Якщо до нього приєднаний ліпідний, його називають ліпопротеїном. Ці білки є важливими компонентами мембран. Малюнок \(\PageIndex\) підсумовує чотири рівні структури білка.

Малюнок \(\PageIndex\) : Структура білка має чотири рівні організації. (кредит: модифікація роботи Національного науково-дослідного інституту геному людини)

Що може статися, якщо змінюється первинна, вторинна, третинна або четвертинна структура білка?

Первинна структура, дисфункціональні білки та муковісцидоз

Білки, пов’язані з біологічними мембранами, класифікуються як зовнішні або внутрішні. Зовнішні білки, також звані периферичними білками, нещільно пов’язані з однією стороною мембрани. Внутрішні білки, або інтегральні білки, вбудовані в мембрану і часто функціонують як частина транспортних систем як трансмембранні білки. Муковісцидоз (КФ) – генетичне захворювання людини, викликане зміною трансмембранного білка. Він вражає переважно легені, але може також впливати на підшлункову залозу, печінку, нирки та кишечник. CF викликаний втратою амінокислоти фенілаланін в трансмембранному білку муковісцидозу (CFTR). Втрата однієї амінокислоти змінює первинну структуру білка, який зазвичай допомагає транспортувати сіль і воду всередину і з клітин (рис. \(\PageIndex\) ).

Малюнок \(\PageIndex\) : Нормальний білок CFTR – це канальний білок, який допомагає солі (хлориду натрію) переміщатися всередину та виходити з клітин.

Зміна первинної структури заважає білку нормально функціонувати, що змушує організм виробляти незвично густу слиз, яка закупорює легені і призводить до накопичення липкої слизу. Слиз перешкоджає підшлунковій залозі і зупиняє природні ферменти, допомагаючи організму розщеплювати їжу і поглинати життєво важливі поживні речовини

У легенях осіб з муковісцидозом змінена слиз забезпечує середовище, де бактерії можуть процвітати. Така колонізація призводить до утворення біоплівок в малих дихальних шляхах легенів. Найбільш поширеними збудниками, виявленими в легенях хворих на муковісцидоз, є синьогнійна паличка (рис. \(\PageIndex\) ) і Burkholderia cepacia. Pseudomonas диференціюється всередині біоплівки в легенях і утворює великі колонії, звані «мукоїдними» Pseudomonas. Колонії мають унікальну пігментацію, яка проявляється в лабораторних дослідженнях (рис. \(\PageIndex\) ) і дає лікарям першу підказку про те, що у пацієнта є КФ (такі колонії рідкісні у здорових осіб).

Малюнок \(\PageIndex\) : (а) Скануюча електронна мікрофотографія показує опортуністичну бактерію Pseudomonas aeruginosa. (б) P. aeruginosa, що виробляє пігмент на цетримідному агарі, показує зелений пігмент під назвою піоціанін. (кредит a: модифікація роботи Центрів контролю та профілактики захворювань)

Посилання на навчання

Для отримання додаткової інформації про муковісцидоз відвідайте веб-сайт Фонду муковісцидозу.

Ключові поняття та резюме

• Амінокислоти – це невеликі молекули, необхідні для всього життя. Кожен має α вуглецю, з яким пов’язані атом водню, карбоксильна група та амінна група. Четверта зв’язана група, представлена R, варіюється за хімічним складом, розміром, полярністю та зарядом серед різних амінокислот, забезпечуючи варіацію властивостей.
• Пептиди – це полімери, утворені зв’язком амінокислот за допомогою синтезу зневоднення. Зв’язки між пов’язаними амінокислотами називаються пептидними зв’язками. Кількість амінокислот, пов’язаних між собою, може варіюватися від декількох до багатьох.
• Білки – це полімери, утворені зв’язком дуже великої кількості амінокислот. Вони виконують багато важливих функцій в клітині, слугуючи поживними речовинами та ферментами; молекули зберігання вуглецю, азоту та енергії; і структурні компоненти.
• Структура білка є критичним детермінантом його функції і описується градуйованою класифікацією: первинна, вторинна, третинна і четвертинна. Нативна структура білка може бути порушена денатурацією, що призводить до втрати його структури вищого порядку та його біологічної функції.
• Деякі білки утворені декількома окремими білковими субодиницями, взаємодія цих субодиниць складають четвертинну структуру білкового комплексу.
• Кон’юговані білки мають неполипептидную частину, яка може бути вуглеводом (утворюючи глікопротеїн) або ліпідної фракцією (утворюючи ліпопротеїн). Ці білки є важливими компонентами мембран.

Recommended articles

1. Article type Section or Page License CC BY License Version 4.0 Show Page TOC No on Page
2. Tags
   1. amino acids
   2. authorname:openstax
   3. Conjugated proteins
   4. Denaturation
   5. glycoprotein
   6. lipoprotein
   7. native structure
   8. peptide bonds
   9. Peptides
   10. primary structure
   11. proteins
   12. quaternary structure
   13. secondary structure
   14. source@https://openstax.org/details/books/microbiology
   15. source[translate]-bio-5309
   16. tertiary structure

   Що таке молозиво? Харчування, переваги та недоліки

   Молозиво – це рідина в грудях, що виробляється людьми, коровами та іншими ссавцями до виділення грудного молока.

   Він дуже поживний і містить високий рівень антитіл, які є білками, які борються з інфекціями та бактеріями.

   Молозиво сприяє зростанню та здоров’ю немовлят та новонароджених, але дослідження показують, що прийом добавок молозива від великої рогатої худоби може підвищити імунітет, допомогти боротися з інфекціями та покращити здоров’я кишечника протягом усього життя.

   У цій статті розглянуто харчування, переваги та можливі недоліки серпневих добавок для великої рогатої худоби.

   Що таке молозиво?

   Молозиво — це молочна рідина, що виділяється ссавцями, які нещодавно народили до початку вироблення грудного молока.

   Це важливе джерело поживних речовин, які стимулюють ріст і борються з хворобами у немовлят, але його також можна вживати на інших етапах життя – зазвичай у вигляді добавок.

   Хоча всі ссавці виробляють молозиво, добавки зазвичай виробляють з молозива корів. Ця добавка відома як яловиче молозиво.

   Яловиче молозиво схоже на молозиво людини – воно багате вітамінами, мінералами, жирами, вуглеводами, білками, що борються з хворобами, гормонами росту та травними ферментами (1).

   Добавки з молозивом з яловичини стали популярними в останні роки, оскільки вони можуть підвищувати імунітет, боротися з інфекцією та покращувати здоров’я кишечника (2, 3).

   Для цих добавок коров’яче молозиво пастеризують і сушать у рідких або змішуваних таблетках або порошку. Яловиче молозиво зазвичай має світло-жовтий колір, тонкий смак і запах метелика.

   Дуже поживний

   Яловиче молозиво надзвичайно поживне і містить більше поживних речовин, ніж звичайне молоко.

   Зокрема, воно містить більше білків, жирів, вуглеводів, магнію, вітамінів групи В і вітамінів А, С і Е, ніж коров’яче молоко (1).

   Хоча молозиво багате макроелементами, вітамінами та мінералами, його користь для здоров’я в основному пов’язана з конкретними білковими сполуками, які включають:

   • Лактоферин. Лактоферин – це білок, який бере участь у імунній відповіді вашого організму на інфекції, у тому числі викликані бактеріями та вірусами (4, 5, 6).
   • Фактори росту. Фактори росту є гормонами, що стимулюють ріст. Молозиво великої рогатої худоби особливо багато двох гормонів на основі білків, інсуліноподібних факторів росту 1 і 2 або IGF-1 і IGF-2 (1).
   • Антитіла. Антитіла — це білки, також відомі як імуноглобуліни, які імунна система використовує для боротьби з бактеріями та вірусами. Молозиво великої рогатої худоби багате на антитіла IgA, IgG та IgM (1, 2).

   Оскільки молозиво великої рогатої худоби насичене поживними речовинами, які борються з хворобами та сприяють росту, вони можуть підвищувати імунітет, лікувати інфекції та надавати більше відповідних переваг людям протягом усього життя.

   Це може принести користь для здоров’я

   Дослідження показують, що яловиче молозиво може зміцнити вашу імунну систему, боротися з інфекціями, які викликають діарею, і зміцнити здоров’я кишечника (2, 3).

   Це може підвищити імунітет

   Яловиче молозиво може зміцнити вашу імунну систему і допомогти вашому організму боротися з патогенами.

   Ефект молозива, що підвищує імунітет, в основному пояснюється високою концентрацією антитіл IgA та IgG. Антитіла – це білки, які борються з вірусами та бактеріями (1, 7).

   Дослідження показують, що добавки з молозивом можуть бути особливо ефективними для підвищення імунітету у елітних спортсменів.

   Одне 12-тижневе дослідження за участю 35 дорослих бігунів на довгі дистанції показало, що щоденний прийом бичачого молозива збільшує кількість антитіл у слині на 79% порівняно з вихідним рівнем (8).

   Дослідники припустили, що більш високий рівень IgA в слині може підвищити імунітет і покращити здатність організму боротися з інфекціями верхніх дихальних шляхів (8).

   Інше дослідження за участю 29 чоловіків-велосипедистів показало, що прийом 10 грамів бичачого молозива на день протягом п’яти тижнів запобігає зниженню імунних клітин після інсульту та зменшує ризик симптомів інфекції верхніх дихальних шляхів порівняно з плацебо (9).

   Інші дослідження подібним чином пов’язують добавки з молозивом великої рогатої худоби з посиленням імунної відповіді, але необхідні більш широкі дослідження (10).

   Він може запобігти та лікувати діарею

   Сполуки в молозиві великої рогатої худоби – особливо різні антитіла та білок лактоферин – можуть допомогти запобігти діареї, пов’язаної з бактеріальними та вірусними інфекціями (11, 12).

   Дослідження за участю 87 дорослих, які мали діарею, пов’язану з ВІЛ, показало, що щоденне вживання 100 грамів великої рогатої худоби з молозивом разом із традиційними препаратами від діареї значно зменшує частоту стільця на 21% більше, ніж звичайні ліки (13).

   Крім того, корів можна імунізувати проти специфічних штамів бактерій, щоб створити молозиво з високим вмістом антитіл, які можуть боротися з специфічними інфекціями (14).

   Ці типи молозива великої рогатої худоби вважаються гіперімунними і можуть бути ефективними при лікуванні певних інфекцій у людей, наприклад, спричинених Escherichia coli (E. coli) та Shigella dysenteriae.14, 15, 16).

   Наприклад, дослідження показують, що гіперімунне молозиво може запобігти типу діареї, відомої як діарея, яка зазвичай викликається бактеріями E. coli.

   Одне дослідження за участю 30 здорових дорослих показало, що ті, хто приймає щоденну дозу 1,200 мг гіперімунного коров’ячого молозива, що містить антитіла, які борються з кишковою паличкою, на 90% менше схильні до розвитку діареї мандрівників, ніж ті, хто приймає плацебо (17).

   Це може принести користь здоров’ю кишечника

   Яловиче молозиво може зміцнити ваш кишечник і боротися з інфекціями в травному тракті.

   Дослідження як на тваринах, так і на людях показують, що молозиво великої рогатої худоби може стимулювати ріст кишкових клітин, зміцнювати стінки кишківника і запобігати проникності кишківника, умову, при якому частинки з вашого кишечника потрапляють в інше тіло (18, 19, 20).

   Ці сприятливі ефекти, ймовірно, пов’язані з вмістом лактоферину та фактора росту (21, 22).

   Одне дослідження за участю 12 спортсменів, які були чутливі до проникності кишечника через важкі фізичні навантаження, показало, що прийом 20 грамів великої рогатої худоби з молозивом на день запобігає збільшення проникності кишечника на 80%, ніж у тих, хто приймає плацебо (19).

   Інше дослідження показало, що клізма з молозивом може бути корисною при лікуванні коліту, стану, що характеризується запаленням внутрішньої оболонки товстої кишки.

   Дослідження за участю 14 дорослих з колітом, які приймали традиційні ліки, показало, що прийом клізм із молозивом великої рогатої худоби разом із звичайними ліками зменшує симптоми більше, ніж самі ліки (23).

   Дослідження на тваринах підтверджують потенціал коров’ячого молозива зменшувати симптоми коліту. Однак необхідні більш широкі дослідження на людях (24, 25).

   Потенційні недоліки

   На основі обмежених досліджень на людях, молозиво великої рогатої худоби, як правило, здається безпечним для більшості людей, хоча воно має деякі недоліки.

   По-перше, добавки та порошки з молозивом великої рогатої худоби є дорогими і варіюються від 50 до 100 доларів за 16 унцій (450 грамів). Типова доза становить половину чайної ложки (1.5 грама) на день.

   Люди з алергією на молоко не повинні вживати яловиче молозиво. Продукти також можна виготовляти з добавками, які можуть включати інші поширені алергени, такі як соя.

   Залежно від розведення корів, молозиво великої рогатої худоби може також містити антибіотики, пестициди або синтетичні гормони. Однак ви можете придбати добавки з молозивом, які були перевірені на відсутність цих сполук у кінцевому продукті.

   Крім того, невідомо, чи безпечні ці добавки для вагітних або годуючих жінок.

   Крім того, деякі люди можуть бути стурбовані етичністю способу отримання яловичого молозива і чи потрібно воно телятам.

   Нарешті, з молозивом великої рогатої худоби можуть виникнути проблеми з безпекою харчових продуктів. В одному дослідженні 8 із 55 зразків бичачого молозива містили сліди сальмонели, потенційно шкідливої ​​бактерії (26).

   Однак, якщо яловиче молозиво правильно пастеризоване, сальмонела та інші шкідливі бактерії не повинні викликати занепокоєння.

   Завжди купуйте добавки з молозивом у надійного джерела та зв’яжіться з виробником, щоб відповісти на конкретні запитання щодо закупівлі та обробки.

   Bottom Line

   Яловиче молозиво – це добавка, виготовлена ​​з молочної рідини, яка виділяється з вим’я корови незабаром після пологів.

   Багаті сполуками, що борються з хворобами, можуть підвищити імунітет, боротися з інфекціями, які можуть викликати діарею, і покращити здоров’я кишечника. Однак потрібні додаткові дослідження.

   Хоча яловиче молозиво здається безпечним для більшості людей, деякі можуть бути стурбовані тим, як його отримують та обробляють. Це може бути дорого.

   Однак коров’яче молозиво може бути корисним, якщо у вас є специфічний стан, інфекція або запалення кишечника.